Proteini su izvor N 2 za organizam, azot opskrbljen bjelančevinama izlučuje se u obliku krajnjih proizvoda metabolizma dušika, što karakterizira koncept azotnog balansa.

balans azota- razlika između ulaska N 2 u tijelo i izlučenog iz tijela.

Postoje tri vrste:

Ø Balans azota

Ø Pozitivan balans azota

Ø Negativan balans azota

Uz pozitivnu ravnotežu dušika, unos N 2 prevladava nad oslobađanjem. Razlikovati "+" bilans azota(trudnoća). Za djecu od 1 godine - +30%, za 4 godine - +25%, za adolescente (14 godina) +14%. Lažna "+" ravnoteža dušika, u kojoj dolazi do kašnjenja u tijelu krajnjih proizvoda metabolizma dušika. Ovo se vidi kod bolesti bubrega.

"-" bilans azota- odliv prevladava nad prilivom. Ovo je za teške bolesti, tuberkulozu, reumu, onkološke bolesti.

Balans azota- unos N 2 = njegovo oslobađanje. Često kod zdravih odraslih osoba.

Metabolizam dušika je karakteriziran faktor habanja- količina proteina koja se gubi iz organizma u uslovima potpunog proteinskog gladovanja. Za odraslu osobu - 53 mg / 1 kg, 24 g / dan. Kod novorođenčadi faktor trošenja je veći i iznosi 120 mg/kg. Ravnoteža azota je obezbeđena proteinskom ishranom. Ova proteinska dijeta mora imati određenu količinu i početne karakteristike.

Kvantitativni kriterijum:

Za odrasle postoje 2 pravila:

Proteini minimum- količina proteina koja obezbjeđuje ravnotežu dušika, pod uslovom da sve energetske troškove obezbjeđuju ugljikohidrati i masti. 40-45 g / dan.

Proteinski optimum- ako dugo koristite minimum proteina, onda postepeno, sa ograničenim pristupom, imunološki procesi, hematopoetski procesi i reproduktivni sistem pate, stoga je viša norma optimalna za odrasle - optimalna (osigurava performanse svih njegove funkcije bez ugrožavanja zdravlja). 100 - 120 g / dan.

za djecu: Trenutno se preispituje stopa potrošnje u pravcu njihovog smanjenja. Za novorođenče ≈ 2 g/kg, do kraja 1. godine do 1 g/dan (uz dojenje). 1,5 - 2 g / dan (uz veštačko hranjenje.

Kvalitativni kriterijum:

Svi proteini se dijele na potpune i inferiorne. Kompletni proteini moraju ispunjavati sljedeće zahtjeve:

Ø Odnos između aminokiselina treba da bude blizak omjeru u tkivnim proteinima

Ø Dobro se probavlja u digestivnom traktu

Potpune masti su životinje. Za novorođenčad, svi proteini moraju biti kompletni (proteini majčino mleko). U dobi od 3-4 godine, ≈ 70-75% treba biti sito. Za odrasle ≈ 50%.

PROTEINSKA DIGESTIJA

Ø Proteolitički enzimi se luče u neaktivnom stanju (zaštitni mehanizam protiv probave tkivnih proteina)

Ø Njihova aktivacija se događa u lumenu gastrointestinalnog trakta djelomičnom proteolizom

Ø Gastrointestinalne proteaze se mogu odnositi ili na endopeptide ili na egzopeptidaze (terminalne aminokiseline se odvajaju), razlikuju se po specifičnosti supstrata.

Varenje proteina se odvija u želucu i tanko crijevo. Glavni enzim koji razgrađuje proteine ​​je pepsin. Izlučuje se u neaktivnom stanju u obliku proenzima - pepsinogen. Pod dejstvom HCl dolazi do delimične proteolize i ona se pretvara u aktivni oblik. pepsin.

Ovo otkriva aktivni centar, mijenja strukturu proteina. Pepsin pripada endopeptidazama (lomi se iznutra peptidne veze) tirozin - fenilalanin djeluje nakon ovih aminokiselina.

Ø Specifični aktivator pepsinogena

Ø Pruža optimalni pH za pepsin (pH = 1-2)

Ø Izaziva djelomičnu denaturaciju proteina

Ø Germicidna barijera

Sluzokoža želuca ima niz zaštitnih mehanizama:

a) Proizvodnja sluzi (glavna komponenta TAG)

b) oslobađanje pepsina u neaktivnom stanju

c) oslobađanje bikarbonata

Kod djece su probavni procesi manje aktivni nego kod odraslih, jer je pepsin manje aktivan, a alkalnije okruženje u želucu kod male djece, pored pepsina, postoji hemozin(enzim za zgrušavanje mlijeka) gastriksin(pH 4-5), proteaze majčino mleko, katepsini. Djelomična probava proteina do peptida događa se u želucu. Dalja probava u tankom crijevu pod djelovanjem enzima pankreasa i vlastitih enzima.

Ø tripsin

Ø hemotripsin

Ø elastaza

Ø karboksipeptidaza

tripsin- izlučuje pankreas u neaktivnom stanju u obliku tripsinogena, aktiviranog enzimom enteropeptidazom (kinazom) koju proizvodi crijevna sluznica. Aktivacija djelomičnom proteolizom (6 aminokiselina) → oslobađa se aktivno mjesto. Aktivnim mjestom u zoni vezivanja dominira kisele kiseline(glu, asp), tako da tripsin cijepa peptidnu vezu koju formiraju lizin i arginin. Aktivira druge enzime i sebe.

hemotripsin- proizvodi se u neaktivnom stanju - kemotripsinogen, aktivira se tripsinom parcijalnom proteolizom, pripada endopeptidazama, sadrži hidrofobnu aminokiselinu u aktivnom centru, cijepa veze aromatičnih kiselina (fen, tyr)

Elastase- aktivira proelastazu, tripsinom (djelimična proteoliza), GLI dominira u aktivnom centru elastaze, djeluje na peptidne veze.

karboksilaza- pripadaju endopeptidazama, odcjepljuju terminalne aminokiseline, tip A - odcjepljuju C-terminus aminokiseline, aromatični (fen, tyr) tip B - odcjepljuju C-terminal od lizina i arginina.

Enzimi pankreasa:

Ø aminopeptidaza

Ø dipeptidaza

Aminopeptidaze- eikopeptidaze, cijepaju N-kraj aminokiseline među aminopeptidazama, leukoaminopeptidaza (LAH) je aktivna. Dipeptidaza cijepa dipeptidazu. U tankom crijevu dolazi do potpune hidrolitičke razgradnje proteina hrane u aminokiseline. Rezultirajuće aminokiseline se apsorbiraju. Kod djece je smanjena aktivnost enzima crijevne sluznice i gušterače.

APSORPCIJA AMINOKISELINA

Na-zavisan aktivni proces, potreban je ATP; prijenos pojedinih aminokiselina vrši se posebnim nosačima. Među transportnim sistemima najvažniji je sistem koji uključuje:

Ø glutation tripeptidaza (glu-glicis) i glu imaju slobodne COOH grupe

Ø γ-glutamin-trans-peptidaza

Aminokiselina je vezana za glutaminsku kiselinu i formira kompleks → podvrgava se apsorpciji, vraća se glu. Ovo je aktivno za centralni nervni sistem, ser, treonin.

Kod djece se ne mogu apsorbirati samo aminokiseline, već i peptidi i proteini male molekularne težine. Ova sposobnost ima 2 posledice:

Ø može primiti Jg, antitijela iz majčinog mlijeka

o Izazivati ​​alergijsku reakciju

POkvareni PROTEINI U TANKOM CRIJEVU

Nepotpuno razgrađeni proteini i pojedinačne aminokiseline izloženi su procesu truljenja. Pod dejstvom je enzima truležne mikroflore. Kada se truli, formira se veliki broj gasovite i negasovite supstance su često toksične. Proizvodi raspadanja uključuju: CO 2 , CH 4 , NH 3 , H 2 S, merkaptane, aldehide, ketone, karbonske kiseline, diamine.

Diamini nastaju iz aminokiselina (lizin, ornitin). Kada se dekarboksiliraju, formiraju:

Može se izlučiti iz crijeva ili detoksificirati u jetri, može detoksificirati toksične ciklične proizvode.

Izuzetno toksični, njihova apsorpcija se odvija kroz sistem vena porta, neutralizacija u jetri.

NEUTRALIZACIJA U JETRI POkvarenih PROTEINSKIH PROIZVODA

dodijeliti:

Kalijumova so ove kiseline izlučuje se preko bubrega. Njegova količina u urinu ukazuje na antitoksičnu funkciju bubrega i intenziviranje truležnih procesa.

Hijaluronska kiselina- aktivni oblik je UDP-glukozinska kiselina (uracil-riboza-f-f-glukuronska kiselina)

Glycine– benzojeva kiselina + glicerol → hijaluronska kiselina, koristi se za procjenu antitoksične funkcije jetre.

Kraljičin test - ubrizgajte benzojevu kiselinu. Antipirinski test je aptipirinska supstanca koja prolazi kroz mikrozomalnu oksidaciju u jetri.

Kod djece nema truležnih procesa. Kod odraslih, povećanje truležnih procesa sa smanjenjem aktivnosti proteolitičkih enzima želuca i crijeva sa smanjenjem gastrointestinalnog motiliteta, disbakterioza.

DINAMIČKO STANJE PROTEINA U ORGANIZMU.

Proteini tjelesnih tkiva se stalno ažuriraju, odnosno propadaju i postupno se zamjenjuju novosintetiziranim. U tkivima kao što su krv, crijevna sluznica, jetra, za oko 10 dana, proteini se razmjenjuju za ½ - poluživota. U ostalim tkivima - koža, mišići poluvreme>. Razgradnju tkivnih proteina (katabolizam) vrše posebni tkivni proteolitički enzimi katepsini. Postoji nekoliko tipova koji označavaju: A, B, D, H, N. Katepsini su lokalizovani kako u lizosomima tako i u citosolu. Lizozomalni se nazivaju kiseli katepsini jer je optimalni pH 4,5-5,5. Katepsini mogu biti ili endopeptidaze ili egzopeptidaze. Aktivni centar katepsina može sadržavati cistein, asparaginsku kiselinu, serin. Na primjer, katepsin D je sličan po djelovanju katepsinu želučanog soka, katepsin H - jetra, katepsin N - ima kalogenolitičku aktivnost.

Biorol:

Ø učestvuje u obnavljanju proteina tkiva

Ø uništava neispravan denaturirani protein. Obično se ovi proteini prvo kombinuju u poseban protein. ubiquintin a nakon toga počinje uništavanje defektnih proteina katepsinima

Ø rekonstruktivna funkcija - katepsini pretvaraju neaktivne oblike proteina u aktivne.

Ø Tokom gladovanja, gubitka krvi, intoksikacije, katepsini obezbeđuju mobilizaciju proteina iz uslovnog depoa proteina (krvna plazma, mišići, jetra).

U tkivu uvijek postoji određena zaliha aminokiselina. Podržano je na dovoljno konstantan nivo zbog ravnoteže načina stvaranja i upotrebe aminokiselina.

Načini stvaranja tkivnih aminokiselina

1. Aminokiseline apsorbirane iz crijeva kao rezultat probave proteina hrane (1/3 zaliha)
2. Aminokiseline nastale tokom razgradnje proteina
3. Sinteza esencijalnih kiselina u tkivima

Načini trošenja

1. Sinteza tkivnih proteina iz peptida
2. stvaranje supstanci koje ne sadrže proteine ​​N (purinske baze, kreatinin, biogeni amini)
3. sa energetskom svrhom
4. za sintezu ugljikohidrata (glukoneogeneza)
5. stvaranje nekih metabolita metabolizma lipida

Katabolizam se uslovno deli na: opšte reakcije (nastaju u odnosu na radikal, amino grupe, COOH grupe), specifične reakcije.

PROTEINI- polimeri koji se sastoje od aminokiselina povezanih peptidnim vezama.

U probavnom traktu proteini se razlažu na aminokiseline i najjednostavnije polipeptide, od kojih kasnije stanice različitih tkiva i organa, posebno jetre, sintetiziraju za njih specifične proteine. Sintetizirani proteini se koriste za obnavljanje uništenih i rast novih stanica, sintezu enzima i hormona.

Funkcije proteina:

1. Glavni građevinski materijal u tijelu.
2. Nosioci su vitamina, hormona, masnih kiselina i drugih supstanci.
3. Osigurati normalno funkcionisanje imunološkog sistema.
4. Navedite stanje "aparata nasljeđa".
5. Oni su katalizatori svih biohemijskih metaboličkih reakcija organizma.

Ljudsko tijelo u normalnim uvjetima (u uvjetima kada nema potrebe da se nadoknađuje nedostatak aminokiselina zbog razgradnje whey i ćelijskih proteina) je praktično lišeno proteinskih rezervi (rezerva - 45 g: 40 g u mišićima, 5 g u krvi i jetri), stoga samo proteini hrane mogu poslužiti kao jedini izvor nadopunjavanja fonda aminokiselina iz kojih se sintetiziraju tjelesni proteini.

Bez obzira na specifičnost vrste, sve različite strukture proteina sadrže samo 20 aminokiselina.

Razlikovati neesencijalne aminokiseline(sintetizira se u tijelu) i esencijalne aminokiseline (ne može se sintetizirati u tijelu, pa se stoga mora unijeti hranom). Esencijalne aminokiseline uključuju: valin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, treonin, triptofan, fenilalanin.

Nedostatak esencijalnih aminokiselina u hrani dovodi do kršenja metabolizma proteina.

Esencijalne aminokiseline su valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, cistein, uslovno esencijalne su arginin i histidin. Sve ove aminokiseline osoba dobija samo hranom.

Neesencijalne aminokiseline su također neophodne za život čovjeka, ali se mogu sintetizirati i u samom tijelu iz proizvoda metabolizma ugljikohidrata i lipida. To uključuje glikokol, alanin, cistein, glutaminsku i asparaginsku kiselinu, tirozin, prolin, serin, glicin; uslovno zamjenjivi - arginin i histidin.

Proteini koji nemaju barem jednu esencijalnu aminokiselinu ili su sadržani u nedovoljnim količinama nazivaju se defektnim ( biljni proteini). U tom smislu, da bi se zadovoljile potrebe za aminokiselinama, najracionalnija je raznovrsna ishrana sa prevlašću životinjskih proteina.

Osim osnovne funkcije proteina - proteina kao plastičnog materijala, može se koristiti i kao izvor energije uz nedostatak drugih tvari (ugljikohidrata i masti). Kada se 1 g proteina oksidira, oslobađa se oko 4,1 kcal.

Uz višak unosa proteina u organizam, koji premašuje potrebu, mogu se pretvoriti u ugljikohidrate i masti. Pretjerani unos proteina uzrokuje preopterećenje jetre i bubrega koji su uključeni u neutralizaciju i eliminaciju njihovih metabolita. Povećava se rizik od razvoja alergijskih reakcija. Pojačavaju se procesi truljenja u crijevima – probavne smetnje u crijevima.

Nedostatak proteina u hrani dovodi do pojava proteinskog gladovanja - iscrpljenosti, distrofije unutrašnjih organa, gladnog edema, apatije, smanjenja otpornosti organizma na djelovanje štetnih faktora okoline, slabosti mišića, disfunkcije centralnog i perifernog nervni sistem, poremećaji CMC-a, poremećaji u razvoju kod djece.

Dnevne potrebe za proteinima - 1 g/kg težine, pod uslovom da postoji dovoljan sadržaj esencijalnih aminokiselina (na primjer, kada se uzima oko 30 g životinjskih proteina), stariji i djeca - 1,2-1,5 g/kg, uz naporan rad, rast mišića - 2 g/kg.

FATS(lipidi) - organska jedinjenja koja se sastoje od glicerola i masnih kiselina.

Funkcije masti u organizmu:

Are najvažniji izvor energije. Kada se oksidira 1 g tvari, oslobađa se maksimalna količina energije u usporedbi s oksidacijom proteina i ugljikohidrata. Zbog oksidacije neutralnih masti nastaje 50% sve energije u tijelu;

Oni su sastavni dio strukturnih elemenata ćelije - jezgra, citoplazma, membrana;

Taloženi u potkožnom tkivu, štite tijelo od gubitka topline i okolinu unutrašnje organe- od mehaničkih oštećenja.

Razlikovati neutralne masti(triacilgliceroli), fosfolipidi, steroidi(holesterol).

Unesene neutralne masti razgrađuju se u crijevima na glicerol i masne kiseline. Ove tvari se apsorbiraju – prolaze kroz zid tankog crijeva, ponovo se pretvaraju u mast i ulaze u limfu i krv. Krv prenosi masti do tkiva, gdje se koriste kao energetski i plastični materijal. Lipidi su dio ćelijske strukture.

Nivo masnih kiselina u organizmu se reguliše kako njihovim taloženjem (taloženjem) u masnom tkivu tako i oslobađanjem iz njega. Kako se nivo glukoze u krvi povećava masna kiselina pod uticajem insulina, talože se u masnom tkivu.

Oslobađanje masnih kiselina iz masnog tkiva stimulirano je adrenalinom, glukagonom i hormonom rasta, inhibiranom inzulinom.

Masti, kao energetski materijal, uglavnom se koriste pri obavljanju dugotrajnih fizičkih poslova umjerenog i srednjeg intenziteta (rad u režimu aerobnih performansi tijela). Na početku mišićne aktivnosti koriste se uglavnom ugljikohidrati, ali kako se njihove rezerve smanjuju, počinje oksidacija masti.

Metabolizam lipida usko je povezan s metabolizmom proteina i ugljikohidrata. Ugljikohidrati i proteini koji u organizam uđu u višku pretvaraju se u masti. Tokom gladovanja, masti, cijepajući se, služe kao izvor ugljikohidrata.

Dnevna potreba za mastima - 25-30% ukupnih kalorija. Dnevne potrebe za esencijalnim masnim kiselinama su oko 10 g.

Masne kiseline su glavni proizvodi hidrolize lipida u crijevima. Važnu ulogu u procesu apsorpcije masnih kiselina igra žuč i priroda ishrane.

To esencijalne masne kiseline koje tijelo ne sintetizira su oleinska, linolna, linolenska i arahidinska kiselina ( dnevne potrebe 10-12 g).

Linolna i lonolenska kiselina se nalaze u biljne masti, arahid - samo kod životinja.

Nedostatak esencijalnih masnih kiselina dovodi do poremećene funkcije bubrega, poremećaja kože, oštećenja stanica i metaboličkih poremećaja. Višak esencijalnih masnih kiselina dovodi do povećane potrebe za tokoferolom (vitamin E).

Ugljikohidrati- organska jedinjenja sadržana u svim tkivima organizma u slobodnom obliku u spojevima sa lipidima i proteinima i glavni su izvori energije.

Funkcije ugljenih hidrata u telu:

Oni su direktan izvor energije za tijelo.

Učestvuju u plastičnim procesima metabolizma.

Oni su dio protoplazme, supćelijskih i staničnih struktura, obavljaju funkciju podrške stanicama.

Ugljikohidrati se dijele u 3 glavne klase: monosaharidi, disaharidi i polisaharidi.

Monosaharidi- ugljeni hidrati koji se ne mogu razgraditi na više jednostavni oblici(glukoza, fruktoza).

disaharidi- ugljikohidrati, koji hidrolizom daju dva molekula monosaharida (saharoza, laktoza).

Polisaharidi- ugljikohidrati, koji kada se hidroliziraju daju više od šest molekula monosaharida (škrob, glikogen, vlakna).

Ugljikohidrati bi trebali iznositi do 50 - 60% energetska vrednost ishrane.

U probavnom traktu polisaharidi (škrob, glikogen; vlakna i pektin se ne probavljaju u crijevima) i disaharidi pod utjecajem enzima cijepaju se na monosaharide (glukozu i fruktozu), koji se u tankom crijevu apsorbiraju u krv. Značajan dio monosaharida ulazi u jetru i mišiće i služi kao materijal za stvaranje glikogena.

Glikogen se skladišti u jetri i mišićima. Po potrebi, glikogen se mobiliše iz depoa i pretvara u glukozu, koja ulazi u tkiva i koristi se njima u procesu života.

Proizvodi razgradnje bjelančevina i masti mogu se djelomično pretvoriti u glikogen u jetri. Višak iznosa ugljikohidrati se pretvaraju u masti i talože u masni "depo".

Near 70% Ugljikohidrati hrane se oksidiraju u tkivima u vodu i ugljični dioksid.

Ugljikohidrate tijelo koristi ili kao direktan izvor topline (glukoza-6-fosfat) ili kao rezervu energije (glikogen);
Glavni ugljikohidrati - šećeri, škrob, vlakna - nalaze se u biljnoj hrani, za kojom je dnevna potreba ljudi oko 500 g(minimalni uslov 100-150 g/dan).

S nedostatkom ugljikohidrata razvija se gubitak težine, smanjenje radne sposobnosti, metabolički poremećaji i intoksikacija tijela.
Prekomjerna konzumacija ugljikohidrata može dovesti do pretilosti, razvoja procesa fermentacije u crijevima, povećane alergije organizma, dijabetes melitusa.

Materijal je pripremljen na osnovu informacija iz otvorenih izvora

Ljudski probavni sistem:

• usnoj šupljini
• farynx
• jednjak
• stomak
• tanko crijevo (počinje u duodenumu)
• debelo crijevo (počinje cekumom, završava rektumom)

Probava hranjivih tvari odvija se uz pomoć enzima:

• amilaze(u pljuvački, pankreasnom i crijevnom soku) razgrađuje škrob do glukoze
• lipaza(u želučanom, pankreasnom i crijevnom soku) razgrađuje masti do glicerola i masnih kiselina
• pepsin- (u želučanom soku) razgrađuje proteine ​​do aminokiselina kisela sredina
• tripsin- (u pankreasnom i crijevnom soku) razgrađuje proteine ​​do aminokiselina u alkalnoj sredini

• luči žuč, koja ne sadrži enzime, ali emulgira masti (razbija ih na male kapljice), a također stimulira rad enzima i suzbija truležne bakterije
• obavlja funkciju barijere (pročišćava krv od štetne materije dobijene tokom varenja).

U usnoj duplji luči se pljuvačka koja sadrži amilazu.

u stomaku- želudačni sok koji sadrži pepsin i lipazu.

U tanko crijevo izlučeni crijevni sok, sok pankreasa (oba sadrže amilazu, lipazu, tripsin) i žuč. U tankom crijevu dovršava se probava (konačna probava tvari nastaje parijetalnom probavom) i dolazi do apsorpcije produkata probave. Kako bi se povećala usisna površina, tanko crijevo je s unutrašnje strane obloženo resicama. Aminokiseline i glukoza se apsorbiraju u krv, glicerol i masne kiseline u limfu.

U debelom crijevu voda se apsorbira, a bakterije (na primjer, E. coli) žive. Bakterije se hrane biljnim vlaknima (celulozom), snabdijevaju čovjeka određenim vitaminima, a također sprječavaju druge, opasnije bakterije da se razmnožavaju u crijevima.

Postavite redosled organa probavni sustav počevši od debelog creva. Zapišite odgovarajući niz brojeva.
1) ždrelo
2) usne duplje
3) debelo crijevo
4) tanko crevo
5) stomak
6) jednjak

Odgovori

Odaberite tri opcije. Koje su karakteristike karakteristične za građu i funkcije ljudskog tankog crijeva?
1) obezbeđuje apsorpciju hranljivih materija
2) obavlja ulogu barijere
3) sluznica nema izrasline - resice
4) obuhvata duodenum
5) luči žuč
6) obezbeđuje parijetalnu probavu

Odgovori

Odaberite onu najviše ispravna opcija. U kojem dijelu ljudskog crijeva dolazi do probave? biljna vlakna
1) duodenum
2) debelo crijevo
3) tanko crevo
4) cekum

Odgovori

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Kakvu ulogu žuč igra u varenju?
1) razlaže masti na glicerol i masne kiseline
2) aktivira enzime, emulguje masti
3) razlaže ugljikohidrate na ugljični dioksid i vodu
4) Ubrzava proces upijanja vode

Odgovori

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Ostatak cekuma u ljudskom tijelu nalazi se između tankog crijeva i
1) duodenalni
2) debeo
3) stomak
4) ravno

Odgovori

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Žuč se proizvodi u
1) žučna kesa
2) želudačne žlezde
3) ćelije jetre
4) pankreas

Odgovori

Odaberite jednu, najispravniju opciju. Do razgradnje vlakana uz učešće mikroorganizama kod ljudi dolazi u
1) duodenum
2) cekum
3) debelo crijevo
4) tanko crevo

Odgovori

Odaberite jednu, najispravniju opciju. U ljudskom tijelu olakšava razgradnju masti, poboljšava pokretljivost crijeva
1) insulin
2) hlorovodonična kiselina
3) žuč
4) sok pankreasa

Odgovori

Odaberite jednu, najispravniju opciju. U kojem dijelu ljudskog probavnog kanala se apsorbira najveći dio vode?
1) stomak
2) jednjak
3) tanko crevo
4) debelo crijevo

Odgovori

Odaberite jednu, najispravniju opciju. B vitamine sintetiziraju simbiontske bakterije
1) jetra
2) stomak
3) tanko crevo
4) debelo crijevo

Odgovori

Utvrditi redoslijed procesa koji se odvijaju u ljudskom probavnom sistemu tokom varenja hrane. Zapišite odgovarajući niz brojeva.
1) intenzivna apsorpcija vode
2) oticanje i delimična razgradnja proteina
3) početak razgradnje škroba
4) apsorpcija aminokiselina i glukoze u krv
5) cijepanje svih biopolimera hrane na monomere

Odgovori

Odaberite tri tačna odgovora od šest i zapišite brojeve pod kojima su označeni. Koje su funkcije probavnog sistema u ljudskom tijelu?
1) zaštitni
2) mašinska obrada hrana
3) uklanjanje tečni proizvodi razmjena
4) transport hranljivih materija do telesnih ćelija
5) apsorpcija hranljivih materija u krv i limfu
6) hemijsko razlaganje organske materije hrane

Odgovori

Odredite redoslijed kretanja hrane koja ulazi u ljudski probavni sistem. Zapišite odgovarajući niz brojeva.
1) duodenum
2) grlo
3) jednjak
4) rektum
5) stomak
6) debelo crevo

Odgovori

Uspostaviti redoslijed procesa probave
1) apsorpcija aminokiselina i glukoze
2) mehaničko mlevenje hrane
3) obrada žuči i razgradnja lipida
4) apsorpcija vode i mineralnih soli
5) prerada hrane sa hlorovodoničnom kiselinom i razgradnjom proteina

Odgovori

Odredite ispravan redosled događaji koji se javljaju tokom metabolizma ugljikohidrata u ljudskom tijelu, počevši od ulaska hrane u usnu šupljinu. Zapišite odgovarajući niz brojeva.
1) Oksidacija šećera u ćelijama u ugljen dioksid i vodu
2) Ulazak šećera u tkiva
3) Apsorpcija šećera u tankom crijevu i njihov ulazak u krv
4) Početak razgradnje polisaharida u usnoj duplji
5) Konačna razgradnja ugljikohidrata na monosaharide u duodenumu
6) Uklanjanje vode i ugljičnog dioksida iz tijela

Odgovori

Uspostavite korespondenciju između karakteristika i dijelova ljudskog crijeva: 1) tankog, 2) debelog. Napiši brojeve 1 i 2 ispravnim redoslijedom.
A) postoje bakterije koje sintetiziraju vitamine
B) apsorpcija hranljivih materija
C) sve grupe hrane se probavljaju
D) kretanje nesvarenih ostataka hrane
D) Dužina je 5-6m
E) mukozna membrana formira resice

Odgovori

Odaberite tri tačna odgovora od šest i zapišite brojeve pod kojima su označeni. Koje su karakteristike ljudskog tankog crijeva?
1) najduži dio probavne cijevi
2) uključuje duodenum
3) dolazi do apsorpcije većeg dela hranljivih materija
4) dolazi do glavne apsorpcije vode
5) vlakna se razgrađuju
6) formiraju se fekalne mase

Odgovori

© D.V. Pozdnyakov, 2009-2017

Stranica 1

Cepanje proteina pod dejstvom karboksipeptidaza, kao i amonijum izotiocijanata, takođe se koristi za određivanje C-terminalne sekvence proteina i peptida. Obično se prije upotrebe preparati karboksipeptidaze pažljivo oslobađaju od nečistoća slobodnih aminokiselina, a vrši se i poseban tretman za inhibiciju endopeptidaza.

Razlaganje proteina na sastavne aminokiseline daje samo predstavu o njihovoj primarnoj strukturi i ne daje nikakve informacije o njihovim sekundarnim i tercijalnim strukturama.

Varenje proteina hrane počinje u želucu, gdje se hidroliziraju pepsinom želučanog soka kako bi se formirala mješavina peptida. Kod dojenčadi, enzim rennin igra vitalnu ulogu u zgrušavanju mliječnih proteina i na taj način ih zadržava u želucu, što je neophodno za djelovanje pepsina. U odrasloj osobi, sok pankreasa himotripsin obavlja funkciju renina. U duodenumu tripsin i kimotripsin brzo hidroliziraju peptide i neke prirodne proteine ​​u jednostavne peptide i aminokiseline.

Zašto dolazi do razgradnje proteina pod dejstvom proteolitičkih enzima.

Proces varenja proteina provode različiti enzimi, od kojih svaki djeluje na peptidne veze koje graniče s određenim bočnim lancima aminokiselina. Kod svih životinja, od najnižih do najsloženijih, hemija probave i uključeni enzimi su vrlo slični. Ove enzime sintetiziraju ćelije. U najjednostavnijim organizmima (koji se sastoje od jedne ćelije), sinteza enzima i probava se odvijaju unutar iste ćelije. Kod višećelijskih životinja sinteza enzima se odvija unutar ćelija, a probava se odvija u posebnom probavnom sistemu.

Kada se proteini cijepaju, molekul vode se troši za svaku peptidnu vezu. Vodik je vezan za dušik jednog dijela, a OH grupa je vezana za ugljik drugog dijela, kao rezultat toga nastaju dva peptidna lanca s amino grupom i karboksilnom grupom na krajevima. Pošto je proces razgradnje proteina shiya-zan sa apsorpcijom molekula vode, naziva se hidroliza. Cepanje peptidnih proteina ne zahteva energiju, ali zahteva obavezno učešće enzima.

Sinteza i razgradnja proteina u biljkama, životinjama i mikroorganizmima odvija se uz pomoć enzima. Svaka aminokiselina ima svoj enzim, koji vezuje samo jednu određenu aminokiselinu za rastući peptid ili proteinski molekul.

Kao rezultat razgradnje proteina u gastrointestinalnom traktu pod djelovanjem proteolitičkih enzima, proteini gube svoju vrstu i specifičnost tkiva i apsorbiraju se u krv u tankom crijevu u obliku aminokiselina. Apsorpcija aminokiselina oslobođenih iz proteina hrane odvija se vrlo brzo. Poznato je, na primjer, da se 15 minuta nakon uzimanja označenih 151Y - proteina kvasca 15K - aminokiseline nalaze u krvi, a njihova maksimalna koncentracija se postiže 30 - 50 minuta nakon unosa proteina.

Otkrio je valin, prolin, hidroksiprolin u produktima varenja proteina i počeo sintetizirati polipeptide.

Glavne metode varenja proteina su kisela hidroliza i hidroliza uz pomoć proteolitičkih enzima.

Sa produktima cijepanja proteina, kiseli kloridi daju tvari poput lamepona, s fenolima se dobijaju fenil estri alkil sulfonskih kiselina, na primjer, mesamol plastifikator za polivinil hlorid.

„Razgradnja proteina u gastrointestinalnog trakta” je prvi od četiri članka iz ciklusa “Metabolizam proteina u ljudskom tijelu”

Tokom života, uništavanje i biosinteza ćelija i tkiva se dešavaju istovremeno u telu. Ovi suprotni, ali usko povezani procesi jesu asimilaciju i disimilaciju su osnova života. Dakle, tijelo mora stalno primati tvari potrebne za izgradnju novih stanica. Glavna uloga u tome pripada proteinima, jer ih ni ugljikohidrati ni masti ne mogu zamijeniti u formiranju glavnih strukturnih elemenata organa i tkiva. Među različitim transformacijama svojstvenim živoj materiji, glavno mjesto zauzima metabolizam proteina.

Zbog činjenice da su proteini tvari koje sadrže dušik, jedna od metoda koja karakterizira stanje metabolizma proteina u tijelu može biti određivanje ravnoteže dušika. At zdrava osoba at normalna ishrana uočava se stanje ravnoteže proteina, kada unos azota nadoknađuje njegove troškove. At negativan bilans azota količina izlučenog dušika premašuje njegovu količinu unesenu u sastav proteina. Ovo stanje se može primijetiti kod kršenja probavnog sistema, gladovanja proteina itd.

pozitivan bilans azota dešava se u onim slučajevima kada je količina izlučenog azota manja od one koja dolazi u sastavu proteina. To je tipično za rastući organizam, tokom trudnoće, uz povećanje aktivnosti procesa biosinteze proteina (na primjer, tokom fizičkog napora).

Za sintezu proteina u tijelu potrebne su različite aminokiseline. Neki od njih, formirani u samom tijelu, nazivaju se zamjenjivima. Aminokiseline koje se ne sintetiziraju u ljudskom tijelu nazivaju se esencijalnim. Moraju se redovno hraniti. Proteini, koji uključuju neesencijalne i nezamjenjive aminokiseline u omjerima sličnim onim u tijelu, nazivaju se potpuni.

Među prehrambenim proizvodima praktički nema proteina koji u potpunosti zadovoljavaju ove zahtjeve. Najbliži kompletnim proteinima majčinog mleka, kokošje jaje. Dakle, kako bi u potpunosti zdravo telo kompletne bjelančevine u svakodnevnu prehranu treba uključiti razne prehrambeni proizvodi i životinja i biljnog porijekla.

Za normalan ljudski život potrebno je da dobijete toliku količinu proteina visokog kvaliteta koja će pokriti sve potrebe organizma. Zavisi od pola, starosti, intenziteta rada itd. Uzimajući u obzir ove faktore, razvijeni su standardi proteinska ishrana. Nedovoljan unos proteina dovodi do poremećaja vitalnih procesa, pogoršanja zdravlja, a dugotrajno gladovanje proteinima neminovno završava smrću.

Proteini su neophodni organizmu, prije svega, kao plastični materijal od kojeg su građene ćelije svih tkiva, organa i sistema. kako god proteini hrane ne mogu se koristiti bez prethodnog cijepanja u tijelu, jer imaju složenu strukturu i specifičnost vrste.

Razgradnja (hidroliza) proteina u aminokiseline, koje su lišene specifičnosti vrste i tkiva, događa se u gastrointestinalnom traktu.

Razgradnja proteina u digestivnom traktu (GIT).

Varenje nutrijenata (proteina, ugljikohidrata, lipida) je proces hidrolize relevantnih spojeva koji čine hranu, koji se javlja u probavnom traktu i dovodi do stvaranja jednostavnih biomolekula. Potonji se, zbog djelovanja specifičnih mehanizama membranskog transporta, apsorbiraju u krv ili limfu.

Varenje proteina počinje u želucu pod dejstvom želudačnog soka. Sastav želučanog soka uključuje hlorovodoničnu kiselinu, koju proizvode parijetalne ćelije želučane sluznice. Denaturira protein, olakšava njegovo naknadno cijepanje. Sastav želučanog soka uključuje kisele fosfate i neke organske kiseline. Hlorovodonična kiselina potiče pretvaranje proenzima pepsinogena, koji luče glavne ćelije želučane sluznice, u aktivni proteolitički enzim pepsin.

Optimalna koncentracija vodonikovih jona za pepsin je 1,5 - 2,5, što odgovara kiselosti želudačnog soka tokom varenja. Sa povećanjem pH podloge na 6,0 (u crijevima), pepsin gubi svoju aktivnost. Pepsin se odnosi na jednokomponentne enzime, odnosno proteinske enzime. U želucu se dnevno proizvodi oko 2 g pepsina.

Katalitička aktivnost pepsina u želucu je vrlo visoka. On katalizuje cijepanje peptidnih veza u proteinskom molekulu formiranom od amino grupa aromatskih i dikarboksilnih amino kiselina. Kao rezultat djelovanja pepsina nastaju polipeptidi različitih veličina i pojedinačne slobodne aminokiseline.

Osim pepsina, želučani sok sadrži proteolitički enzim gastriksin, čiji je optimalni pH u rasponu od 3,5 - 4,5. Gastriksin stupa na snagu završnim fazama varenje hrane u želucu.

Nalazi se u želucu novorođenčadi ekstrakt sirila- kimozin. Optimalno djelovanje ovog enzima je pH 3,5 - 4,0. Pod uticajem himozina u prisustvu kalcijumovih soli, mlečni kazeinogen se tokom hidrolize pretvara u kazein i mlečne koagulate.

U želucu se lakše od drugih probavljaju albumini i globulini životinjskog i biljnog porijekla; proteini se loše vare vezivno tkivo(kolagen i elastin) i keratin i protamini se uopšte ne razgrađuju.

Djelomično probavljena polutečna masa nutrijenata koja se formira u želucu (himus) povremeno ulazi u dvanaestopalačno crijevo kroz pilorični zalistak. Ovaj dio probavnog kanala prima proteolitičke enzime i peptidaze iz pankreasa, koji djeluju na peptide iz želuca. Katalitičko djelovanje ovih enzima odvija se u blago alkalnoj sredini (pH 7,5 - 8,0), koju formiraju bikarbonati prisutni u crijevnom soku.

Većina proteolitičkih enzima koji funkcionišu u tankom crijevu sintetizira se u egzokrinim stanicama pankreasa u obliku proenzima koji se aktiviraju nakon ulaska u duodenum (tripsinogen, kimotripsinogen, proelastaza, prokarboksipeptidaza A i B). Hidroliza proteina i peptida koji dolaze iz želuca javlja se kako u šupljini tankog crijeva tako i na površini enterocita - parijetalna ili membranska probava.

Sok gušterače ulazi u duodenum i miješa se sa crijevnim sokom. Ova mješavina sadrži proteolitičke enzime koji razgrađuju proteine, albumoze i peptone u male peptide, a zatim u aminokiseline. Proteolitički enzimi uključuju tripsin, himotripsin, karboksipeptidaze, aminopeptidaze i veliku grupu tri- i dipeptidaza.

Tripsin se nalazi u soku pankreasa u neaktivnom obliku, kao proenzim tripsinogen. Njegova aktivacija se događa pod djelovanjem enzima crijevnog soka - enterokinaze. Proces aktivacije zahtijeva Ca 2+ jone. Proces pretvaranja tripsinogena u tripsin se izvodi odcjepljivanjem malog peptida sa N-kraja peptidnog lanca enzima.

Tripsin hidrolizira i neprobavljene proteine ​​u želucu i peptide visoke molekularne težine, djelujući uglavnom na peptidne veze između arginina i lizina. Optimalni pH za tripsin je 7,0-8,0. Tripsin vrši relativno plitku hidrolizu proteina, formira polipeptide i mala količina slobodnih aminokiselina.

Aktivnost tripsina može biti smanjena pod uticajem brojnih inhibitora. To uključuje osnovne peptide s molekularnom težinom od 9000 jedinica. Nalaze se u pankreasu, krvi, plućima, soji. Smanjuje aktivnost tripsina i mukoproteina sadržanih u sirova jaja- avidin.

Himotripsin je drugi proteolitički enzim pankreasa. Također se luči u neaktivnom obliku, kao kimotripsinogen. Pod djelovanjem tripsina, kimotripsinogen se pretvara u aktivni enzim - kimotripsin. Djelovanje kimotripsina slično je djelovanju tripsina. pH optimum za oba enzima je približno isti; himotripsin djeluje na proteine ​​i polipeptide koji sadrže aromatične aminokiseline (tirozin, fenilalanin, triptofan), kao i na peptidne veze na koje tripsin ne djeluje (metionin, leucin).

Peptidi, koji nastaju kao rezultat izlaganja proteinima pepsina, tripsina i kimotripsina u donjim dijelovima tankog crijeva, dalje se cijepaju. Ovaj proces se sprovodi karboksipeptidaze, aminopeptidaze. Ovi enzimi se klasifikuju kao metaloenzimi. Aktiviraju ih dvovalentni joni: Mg 2+, Mn 2+, Co 2+, koji igraju važnu ulogu u formiranju kompleksa enzim-supstrat.

Mehanizam djelovanja amino- i karboksipeptidaza je cijepanje od peptida konačnih aminokiselina koje imaju slobodnu amino ili karboksilnu grupu. Mali peptidi koji ostaju nerazdvojeni i koji se sastoje od tri do četiri aminokiselinska ostatka hidroliziraju se specifičnim di- i triaminopeptidaze. Enzim elastaza prisutan je u soku pankreasa. Elastaza je endopeptidaza koja također ima široku supstratnu specifičnost, cijepajući peptidne veze formirane malim ostacima aminokiselina - glicin, alanin, serin.

Dakle, kao rezultat sekvencijalnog djelovanja proteolitičkih enzima na proteine, u crijevu nastaju slobodne aminokiseline koje se apsorbiraju u krv kroz crijevni zid.